Year: 1998
Type: review
Abstract: The ubiquitin-proteasome proteolytic pathway has recently been reported to be of major importance in the breakdown of skeletal muscle proteins.The first step in this pathway is the cova- lent attachment of polyubiquitin chains to the targeted protein.Polyubiquitylated proteins are then recognized and degraded by the 26S proteasome complex.In this review, we critically analyse recent findings in the regulation of this pathway, both in animal models of muscle wasting and in some human diseases.The identification of regulatory steps of ubiquitin conjugation to protein substrates and/or of the proteolytic activities of the proteasome should lead to new concepts that can be used to manipulate muscle protein mass.Such concepts are essential for the devel- opment of anti-cachectic therapies for many clinical situations.@ Inra/Elsevier, Paris skeletal muscle / protein breakdown / ubiquitin / proteasome Résumé -Protéolyse musculaire ubiquitine-protéasome dépendante.Il a été récemmment démontré que la protéolyse ubiquitine-protéasome dépendante joue un rôle majeur dans la dégradation des protéines musculaires.La première étape de cette voie protéolytique correspond à la fixation covalente de chaînes polyubiquitylées sur les substrats protéiques.Ces protéines polyubiquitylées sont ultérieurement spécifiquement reconnues et dégradées par le protéasome 26S.Les derniers progrès accomplis dans la compréhension de la régulation de ce système dans les modèles animaux de fontes protéiques musculaires, et dans certaines situations cliniques, sont ana- lysés de façon critique dans cette revue bibliographique.L'identification d'étapes régulatrices de 1'ubiquitylation des substrats protéiques, et/ou des activités protéolytiques du protéasome, devrait conduire à de nouveaux concepts utilisables pour manipuler le dépôt des protéines musculaires.En particulier, ces concepts sont indispensables au développement de traitements anti-cachectiques dans de nombreuses situations cliniques.
DOI: 10.1051/rnd:19980202
Institution: Centre de Recherche en Nutrition Humaine d'Auvergne
Language: English
Subfield: Molecular Biology
Domain: Life Sciences
Open Access status: bronze
OpenAlex ID: W2102589258