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Long-term feeding of genetically modified maize (MON810) - Metabolism of recombinant DNA and the novel protein in the dairy cow

Year: 2009
Type: dissertation
Abstract: Genetically modified maize (MON810) is altered by insertion of the cry1Ab gene into the plant genome encoding for the Cry1Ab protein to gain resistance against one of the major pests, the European Corn Borer (Ostrinia nubilalis).As maize is commonly used as an animal feed, several short-term studies had been conducted on potential effects of feeding MON810 to livestock.So far, no long-term studies had been performed.Therefore, 36 lactating Fleckvieh cows were separated in allen Proben der partiellen totalen Mischration das Cry1Ab-Protein und die rekombinante DNA nachgewiesen.Die mittlere tägliche Aufnahme des Cry1Ab-Proteins pro Kuh der transgen gefütterten Gruppe betrug 6,0 mg.Nicht gv Futtermittel waren frei von rekombinanter DNA und rekombinantem Protein.In Kotproben konnte das cry1Ab-Gen nicht amplifiziert werden, allerdings war das Cry1Ab-Protein in allen Kotproben von Kühen, die mit transgenem Mais gefüttert wurden, detektierbar.In Blut, Harn und Milch konnten weder die transgene DNA, noch das transgene Protein detektiert werden.Die Untersuchungen zeigten, dass DNA und Proteine nach der Futteraufnahme im bovinen Gastrointestinaltrakt rasch abgebaut werden.Im Vergleich zu anderen Proteinen im Futter unterliegt das Cry1Ab-Protein sogar einem schnelleren Abbau.Milch von Kühen, die mit gv Mais gefüttert wurden, unterscheidet sich in den gemessenen Parametern nicht von Milch jener Kühe, die konventionellen nicht-gv Mais erhielten. Bacillus thuringiensisAn ubiquitary soil bacterium, the Bacillus thuringiensis (Bt), was found to produce a protein, which after intake leads to death of the larvae.During sporulation, the bacterium produces crystalline inclusions, containing -endotoxins, also called crystal proteins (Cry proteins) (Höfte and Whiteley, 1989).These Cry proteins are activated by proteases in the alkalic midgut of the larvae.The active Cry protein consists of three domains: the first domain binds to receptors, while the second domain
Language: English
Subfield: Plant Science
Open Access status: green
OpenAlex ID: W2749274585
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