Work

Multidimensional Structure–Activity Relationship of a Protein in Its Aggregated States

Year: 2010

Type: article

Abstract: Gleich und doch sehr verschieden: Je nach den verwendeten chemischen, physikalischen und biologischen Bedingungen bildet ein einziges Protein fünf strukturell verschiedene Aggregate (siehe die Elektronenmikroskopiebilder, Maßstäbe: 500 nm), die alle das Kreuz-β-Faltblatt-Motiv enthalten. Die Aggregate unterscheiden sich in ihrer Affinität zu Adenosin-5′-triphosphat, Thioflavin T, DNA und Membranmimetika sowie in ihrem Effekt auf die Zellgängigkeit.

Source: Angewandte Chemie

DOI: 10.1002/ange.201000068

Authors: Lei Wang, David Schubert, Michael R. Sawaya, David Eisenberg, Roland Riek

Institutions: ETH Zurich, Laboratory of Physical Chemistry, Salk Institute for Biological Studies, Howard Hughes Medical Institute, University of California, Los Angeles

Language: English

Topic: Protein Structure and Dynamics

Subfield: Molecular Biology

Field: Biochemistry, Genetics and Molecular Biology

Domain: Life Sciences

Open Access status: bronze

Funders: National Science Foundation, Schweizerischer Nationalfonds zur Förderung der Wissenschaftlichen Forschung

OpenAlex ID: W4251120899

FWCI: 0.26

Cites: 35

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