Potencial do substrato pós cultivo (SMS) de cogumelo comestível para a produção de proteases de importância industrial
Year: 2025
Type: article
Abstract: As proteases são enzimas de grande importância industrial, sendo as de origem fúngica as mais comercializadas, devido as diversas aplicações biotecnológicas e vantagens econômicas. Em destaque, as proteases advindas de Basidiomycetes ganharam atenção especial nas indústrias. Além disso, o SMS demonstrou ser substrato potencializador tanto na produção de cogumelos comestíveis, quanto na síntese de proteases. O objetivo deste estudo foi avaliar o reuso de diferentes concentrações de SMS (Spent Mushroom Substrate) na síntese de proteases por P. albidus DPUA 1692 e caracteriza-las bioquimicamente.. A cultura matriz foi preparada em ágar GYP [Glicose, peptona e extrato de levedura 0,5%) . esterilizado a 121ºC por 15 minutos. As culturas foram mantidas a 25 ºC por 8 dias. A fermentação em estado sólido ocorreu nos substratos: em Exocarpo de cupuaçu (Theobroma grandiflorum), Resíduo do Processamento do Açaí (Euterpe oleracea), suplementados com farelo de arroz (Oryza sativa) 0,5% (p/v). As proteases foram extraídas em água destilada esterilizada. A partir do extrato bruto, foi determinada a atividade de proteasesutilizando-se como substrato azocaseína 1 % (p/v), as proteases foram submetidas a caracterização enzimática pH, temperatura, estabilidade, íons e inibidores. P. albidus excretou proteases em todos os SMS testados. No entanto, com atividades ótimas em ET2 (Exocarpo de Cupuaçu [45] + SMS [40] + Farelo de Arroz [15]) (144,75 U/ml) e ET5 (Resíduo do Processamento do Açaí [45] + SMS [40] + Farelo de Arroz [15]) (461,20 U/ml). As proteases expressaram atividade ótima em pH levemente ácido, a 60 °C, com estabilidade de 30 °C a 40 °C, em pH 5,0 a 6,0. Assim, foi observada a predominância de cisteíno, aspártico, e serina proteases, dados que demonstram alta aplicabilidade destas enzimas na indústria farmacêutica e de alimentos.
Language: Portuguese
Subfield: Biotechnology
Domain: Life Sciences
Open Access status: diamond
OpenAlex ID: W4407122425